Trypsin là một loại men tiêu hóa quan trọng được tìm thấy trong ruột non. Men trypsin có tác dụng xúc tác cho quá trình phân giải các protein thành những cơ chất nhỏ hơn để có thể hấp thụ vào máu thông qua lớp niêm mạc ruột non. Show
Trypsin là một loại enzyme tiêu hóa quan trọng, được tìm thấy trong hệ tiêu hóa của rất nhiều loài động vật có xương sống, cũng là nơi enzyme trypsin thực hiện vai trò thủy phân protein. Trypsin được tạo thành bởi tuyến tụy ở dạng tiền enzyme của nó, có tên là trypsinogen. Sau đó, trypsinogen được hoạt hóa tại ruột non, trở thành dạng hoạt động, có khả năng phân tách chuỗi các protein thành dạng nhỏ hơn để cơ thể hấp thụ được. Quá trình này được gọi là sự phân giải protein bởi trypsin hoặc quá trình trypsin hóa. Các protein khi đã được tiêu hóa hay xử lý với trypsin thì được gọi là các protein "đã được trypsin hóa". Trypsin được phát hiện lần đầu tiên vào năm 1876 bởi nhà khoa học Wilhelm Kühne. Men trypsin hiện đang được ứng dụng trong nhiều công trình khoa học, trong công nghệ sinh học và ngay cả trong lĩnh vực y học để điều trị bệnh. Tác dụng của enzyme trypsin thể hiện chủ yếu ở tá tràng (tức phần đầu của ruột non). Trypsin đóng vai trò là chất xúc tác cho quá trình thủy phân liên kết peptide, giúp phân giải các protein thành nhiều peptide nhỏ hơn. Các peptide sau đó sẽ tiếp tục được thủy phân thành các axit amin bởi những men tiêu hóa khác, để từ đó chúng có thể hấp thụ vào dòng máu thông qua niêm mạc ruột non. Như vậy, men trypsin được xem là một mắt xích quan trọng trong quá trình tiêu hóa thức ăn. Giai đoạn tiêu hóa bởi enzyme trypsin là một bước cần thiết trong việc phân giải và hấp thụ protein, vì protein có phân tử lượng quá lớn để có thể hấp thụ vào máu qua lớp niêm mạc ruột.  Tác dụng của enzyme trypsin thể hiện chủ yếu ở tá tràng (tức phần đầu của ruột non) Tụy là cơ quan tiết ra trypsin, nhưng ở dạng không hoạt động, đó là trypsinogen. Khi trypsinogen xuống đến ruột, tại đây nhờ có enterokinaza do ruột tiết ra, trypsinogen mới tiếp tục biến đổi thành trypsin (dạng có tác dụng). Tuy nhiên, nếu trypsin vì lý do nào đó mà bị hoạt hóa ngay trong tụy, sẽ gây ra tổn thương tại các cơ quan. Các tổn thương này phải kể đến trước hết là hệ thống mạch máu: Gây giãn mạch, ứ trệ tuần hoàn, dẫn tới phù nề và rối loạn quá trình cung cấp oxy cho tế bào. Nếu tình trạng này vẫn tiếp diễn, thiểu dưỡng tế bào ngày càng trầm trọng hơn, sẽ dẫn tới hoại tử và xuất huyết. Sự kích hoạt enzyme trypsin là pha đầu tiên của viêm tụy cấp và phù nề được xem là tổn thương xuất hiện trước tiên của viêm tụy. Trypsin được dùng cho những bệnh nhân thiếu những enzyme cần thiết cho quá trình tiêu hóa thức ăn. Trypsin cũng được dùng phối hợp với bromelain và rutin trong điều trị bệnh lý viêm xương khớp. Một số bệnh nhân sau chấn thương có thể thoa trypsin trực tiếp vào vết thương và vết loét để loại bỏ phần mô chết, đẩy nhanh tốc độ hồi phục và phát triển của mô. Ngoài ra, enzyme này còn được ứng dụng làm sản phẩm thuốc xịt theo toa kết hợp, được sử dụng để điều trị vết loét miệng (sản phẩm này có chứa trypsin, peru balsam và chiết xuất dầu thầu dầu). Trypsin còn được dùng cho một số mục đích sử dụng khác. Hiện tại trypsin có ở dạng uống và dạng dùng tại chỗ trên da để chữa lành vết thương (theo chỉ định điều trị của bác sĩ). Liều dùng của trypsin có thể không giống nhau đối với từng trường hợp bệnh nhân cụ thể. Tuy nhiên, liều lượng nói chung được xác định dựa trên tuổi, tình trạng sức khỏe của bệnh nhân và một số vấn đề khác. Điều trị với men trypsin có khả năng dẫn đến các tác dụng không mong muốn và tương tác với một số thành phần nhất định. Để được tư vấn trực tiếp, Quý Khách vui lòng bấm số 1900 232 389 (phím 0 để gọi Vinmec) hoặc đăng ký lịch trực tuyến TẠI ĐÂY. Tải ứng dụng độc quyền MyVinmec để đặt lịch nhanh hơn, theo dõi lịch tiện lợi hơn! XEM THÊM:
Chymotrypsin là một loại enzyme đóng vai trò tiêu hóa trong cơ thể con người. Là một enzyme, nó có nhiệm vụ phá vỡ protein từ thức ăn và phá vỡ chúng thành các thành phần nhỏ - được gọi là oligopeptide - sau đó có thể được hấp thụ trong ruột. Chymotrypsin được sản xuất tại tuyến tụy và, cùng với các tiêu hóa khác enzyme như là trypsin, pepsin hoặc cacboxypeptidases, đóng một vai trò quan trọng trong việc hấp thụ protein. Chức năng của chymotrypsinChymotrypsin là một loại enzym từ tuyến tụy, chịu trách nhiệm cho việc phá vỡ và chia tách protein ăn vào cùng với thức ăn. Trong quá trình này, các protein được tách thành cái gọi là oligopeptit (thành phần của ít hơn 10 axit amin) để sau đó chúng có thể dễ dàng hấp thụ qua màng nhầy trong ruột non và có thể được đưa vào lưu thông. Điều này cho phép cơ thể hấp thụ các thành phần quan trọng từ thực phẩm chứa protein như các loại hạt, bánh mì nguyên cám, thịt gia cầm hoặc cá. Điều này lại rất quan trọng để cơ thể có thể tự xây dựng protein từ chúng. Bao gồm các kích thích tố và kháng thể cho hệ thống miễn dịch, mà còn là protein cho máu đông máu, xây dựng cơ bắp, lông và móng tay. Chymotrypsin là một endopeptidase. Endopeptidase là enzyme chịu trách nhiệm phân tách liên kết giữa các axit amin riêng lẻ, liên kết peptit. Điều này cho phép các protein từ thực phẩm được chia thành các đoạn peptit. Sau đó, những peptidase khác tiếp tục phân tách thành các axit amin riêng lẻ. Là một endopeptidase, chymotrypsin thuộc nhóm serine protease. Điều này có nghĩa là axit amin serine nằm ở nơi được gọi là trung tâm hoạt động, tức là vị trí hoạt động chính của enzyme. Axit amin này có một nhóm cụ thể (nhóm hydroxy) rất quan trọng để phân cắt liên kết peptit. Các protein mà chymotrypsin phân hủy luôn bị phân cắt ở những vị trí nhất định trong trình tự các axit amin. Đây là những axit amin thơm được gọi là phenylalanin, tryptophan và tyrosine. Trong y học, chức năng phân tách của chymotrypsin cũng đóng một vai trò trong việc phá vỡ các phức hợp miễn dịch có thể gây hại cho cơ thể. Ngoài ra, chymotrypsin cũng có thể giúp giảm viêm hoặc đau của hệ thống cơ xương khớp. Nó làm giảm các dấu hiệu viêm cổ điển, chẳng hạn như sưng tấy hoặc mẩn đỏ cục bộ của da. Đôi khi, nó cũng được sử dụng như một chất phân giải mucolytic cho viêm phổi hoặc hen suyễn. Chymotrypsin có những dạng nào?Chymotrypsin cuối cùng là một họ các dạng khác nhau. Tất cả chúng đều có điểm chung là chúng là protease serine từ tuyến tụy. Trước hết, cần phải phân biệt giữa dạng không hoạt động và dạng hoạt động. Trong tuyến tụy, một tiền chất không hoạt động (cái gọi là zymogen) của chymotrypsin được sản xuất đầu tiên, được gọi là chymotrypsinogen. Nếu chất này được giải phóng khỏi tuyến tụy và đến ruột non, nó có thể được chia bởi trypsin, một loại enzym khác từ tuyến tụy, và được chuyển đổi thành chymotrypsin hoạt động. Trong quá trình này, chymotrypsinogen được chia thành ba phần. Hơn nữa, chymotrypsin A, B1, B2 và C có thể được phân biệt. Các dạng phù hợp nhất đối với cơ thể con người là chymotrypsin B1 và chymotrypsin B2. Dạng chymotrypsin C được phát hiện trong tuyến tụy của lợn thiếu dạng B. Các dạng chymotrypsin khác nhau đều là protease serine, với axit amin serine ở trung tâm hoạt động (nơi diễn ra hoạt động chính của enzyme). Sự khác biệt giữa các dạng là trong cấu trúc, vị trí nơi protein bị phân cắt (tính đặc hiệu của phân cắt hoặc cơ chất) và hoạt động. Tiền chất chymotrypsinogen không hoạt động và không có khả năng phân cắt protein tại các liên kết peptit của chúng. Tuy nhiên, bản thân chymotrypsin vẫn hoạt động và có thể hoạt động do sự phân cắt bởi trypsin. Tất cả các dạng phân cắt protein tại các axit amin tyrosine và tryptophane. Ngoài ra, chymotrypsin B cũng phân cắt các liên kết khác được tìm thấy trong phân tử glucagon.
NộI Dung:
Sự khác biệt chính - Trypsin vs ChymotrypsinTiêu hóa protein là một quá trình rất quan trọng trong quy trình tiêu hóa tổng thể ở cơ thể sống. Các protein phức tạp được tiêu hóa thành các đơn phân của axit amin và được hấp thụ qua ruột non. Protein rất cần thiết vì chúng đóng vai trò chức năng chính và vai trò cấu trúc trong cơ thể sinh vật. Quá trình tiêu hóa protein diễn ra thông qua các enzym tiêu hóa protein bao gồm trypsin, chymotrypsin, peptidases và protease. Trypsin là một loại enzym tiêu hóa protein, nó phân cắt liên kết peptit tại các axit amin cơ bản bao gồm lysine và arginine. Chymotrypsin cũng là một loại enzym tiêu hóa protein, nó phân cắt liên kết peptit ở các axit amin thơm như phenylalanin, tryptophan và tyrosin. Các sự khác biệt chính giữa trypsin và chymotrypsin là vị trí của axit amin mà nó phân cắt trong protein. Trypsin phân cắt ở các vị trí axit amin cơ bản trong khi chymotrypsin phân cắt ở các vị trí axit amin thơm. 1. Tổng quan và sự khác biệt chính 2. Trypsin là gì 3. Chymotrypsin là gì 4. Điểm giống nhau giữa Trypsin và Chymotrypsin 5. So sánh song song - Trypsin và Chymotrypsin ở dạng bảng 6. Tóm tắt Trypsin là gì?Trypsin là một protein 23,3 kDa thuộc họ protease serine và chất nền chính của nó là các axit amin cơ bản. Các axit amin cơ bản này bao gồm arginine và lysine. Trypsin được phát hiện vào năm 1876 bởi Kuhne. Trypsin là một protein hình cầu và tồn tại ở dạng không hoạt động là trypsinogen - zymogen. Cơ chế hoạt động của trypsin dựa trên hoạt động của serine protease. Trypsin phân cắt ở đầu tận cùng C của các axit amin cơ bản. Đây là phản ứng thủy phân và diễn ra ở pH - 8,0 trong ruột non. Sự hoạt hóa trypsinogen diễn ra thông qua việc loại bỏ hexapeptide ở đầu cuối, và nó tạo ra dạng hoạt động; trypsin. Trypsin hoạt động có hai loại chính; α - trypsin và β-trypsin. Chúng khác nhau về độ bền nhiệt và cấu trúc của chúng. Vị trí hoạt động của trypsin chứa Histidine (H63), axit Aspartic (D107) và Serine (S200). Hoạt động của enzym trypsin bị ức chế bởi DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidine và EDTA. Các ứng dụng của trypsin bao gồm phân ly mô, tạo trypsin trong nuôi cấy tế bào động vật, lập bản đồ thử nghiệm, trong ống nghiệm nghiên cứu protein, lấy dấu vân tay và trong các ứng dụng nuôi cấy mô. Chymotrypsin là gì?Chymotrypsin có trọng lượng phân tử 25,6 kDa và thuộc họ serine protease, và nó là một endopeptidase. Chymotrypsin tồn tại ở dạng không hoạt động là chymotrypsinogen. Chymotrypsin được phát hiện vào những năm 1900. Chymotrypsin thủy phân các liên kết peptit ở các axit amin thơm. Những cơ chất thơm này bao gồm tyrosine, phenylalanin và tryptophan. Cơ chất của enzym này chủ yếu ở các đồng phân L và dễ dàng hoạt động trên các amit và este của các axit amin. Độ pH tối ưu mà chymotrypsin hoạt động là 7,8 - 8,0. Có hai dạng chymotrypsin chính như chymotrypsin A và chymotrypsin B và chúng hơi khác nhau về đặc điểm cấu trúc và phân giải protein. Vị trí hoạt động của chymotrypsin chứa bộ ba xúc tác và bao gồm Histidine (H57), axit Aspartic (D102) và Serine (S195). Các chất hoạt hóa của chymotrypsin là Cetyltrimethylammonium bromide, Dodecyltrimethylammonium bromide, Hexadecyltrimethylammonium bromide và Tetrabutylammonium bromide. Các chất ức chế chymotrypsin là peptidyl aldehyde, axit boronic và dẫn xuất coumarin. Chymotrypsin được sử dụng thương mại trong tổng hợp peptit, ánh xạ peptit và lấy dấu vân tay peptit. Điểm giống nhau giữa Trypsin và Chymotrypsin là gì?
Sự khác biệt giữa Trypsin và Chymotrypsin là gì?
Tóm tắt - Trypsin vs ChymotrypsinPeptidase hoặc enzyme phân giải protein phân cắt protein thông qua sự thủy phân của liên kết peptide. Trypsin phân cắt liên kết peptit ở các axit amin cơ bản trong khi chymotrypsin phân cắt liên kết peptit ở các gốc axit amin thơm. Cả hai enzym đều là peptidase serine và hoạt động trong ruột non trong môi trường pH cơ bản. Hiện nay, nhiều nghiên cứu liên quan đến việc sản xuất trypsin và chymotrypsin bằng công nghệ DNA tái tổ hợp bằng cách sử dụng các loài vi khuẩn và nấm khác nhau vì các enzym này có giá trị công nghiệp cao. Đây là sự khác biệt giữa trypsin và chymotrypsin. Tải xuống phiên bản PDF của Trypsin vs ChymotrypsinBạn có thể tải xuống phiên bản PDF của bài viết này và sử dụng nó cho các mục đích ngoại tuyến theo ghi chú trích dẫn. Vui lòng tải xuống phiên bản PDF tại đây Sự khác biệt giữa Trypsin và Chymotrypsin |
